蛋白激酶和磷酸酶▽對蛋白質的可逆磷酸化調節真搞钱菌細胞過程，包括代謝、轉錄和細胞周期。作為〗一種瞬時和可逆的翻譯後修飾（PTM），磷酸化修飾執行著關鍵的分子開關功能，其ω 對特定位點的靶蛋白保持嚴格的時空控制從而調控多種生物學進程。黃曲黴是一種腐生植物病原真菌，其♀產生的致癌物黃曲黴毒素可汙染各種農業經濟上重要◎的作物，如玉米、花生等。黃曲黴中的磷酸化蛋白◥參與多種生物學過程，絲氨酸磷酸化（pS）蛋白占比最高，達到81.1%，其次是蘇氨酸磷酸化蛋白（pT；16.4%）。然而，很少有關◥於黃曲黴絲/蘇氨酸型磷酸酶鑒定和功能的報道，其在黃曲黴中具體的分子功能和調控機制也太不清楚█。
近日，福建農林大學生命科學學院汪世華教授團隊聯合中國科學院≡水生生物太阳成集团61999官网所葛峰太阳成集团61999官网員課題組在國際知名期刊mBio（中科院一區╱，top）在線發表驱动精灵吧題為“PP2C Phosphatases Ptc1 and Ptc2 Dephosphorylate PGK1 to Regulate Autophagy and Aflatoxin Synthesis in the Pathogenic Fungus Aspergillus flavus”的太阳成集团61999官网論文。
該太阳成集团61999官网首次在黃曲黴菌中鑒定出七種PP2C型磷酸酶（Ptc1-7）,功能分析表明，兩種冗★余的PP2C磷酸酶Ptc1和Ptc2是高度保╳守的並調節分生孢子發育、黃曲黴毒素合成，種子侵染和自噬小泡☆形成。Ptc1和 Ptc2蛋白♀定位在細胞質，然而在DNA損傷誘導自噬後兩種蛋白均表現出核定位。進一步太阳成集团61999官网發現自噬誘導★調控Ptc1和Ptc2蛋白在黃曲黴體內降解。與Mg2+配位的Asp殘基對Ptc1和Ptc2磷酸酶活性真爱、熱穩定性以及生物學功能至關重要。為了深入探究黃曲∮黴菌Ptc1和Ptc2調控機制，基於IP-MS蛋白質相互作用組學，本太阳成集团61999官网㊣鑒定到133個蛋白質與Ptc1和Ptc2共相互作用。KEGG通路富集〒分析表明，這些←蛋白質與糖酵解/糖異生、碳代謝和吞噬體密切相關。在這些蛋白質中，磷酸甘油酸激酶1（PGK1）與Ptc1和Ptc2相互作用，在敲除Ptc1和Ptc2基因後，PGK1S203位點磷酸化修飾水平＠顯著升高,並展現出明顯的線粒體易位。此外，本太阳成集团61999官网發現PGK1 S203磷酸化水平影響黃曲黴毒素合成和自噬小泡形成。基於上述太阳成集团61999官网結果，本研◣究揭示PP2C型磷酸酶功能調控模型，即Ptc1和Ptc2的缺失顯著增加PGK1的磷酸化。磷酸化的PGK1隨後穿梭進入線粒體中，抑↘制黃曲黴線粒體代謝、自噬盗版货和黃曲黴毒素合成。
本太阳成集团61999官网評估了蛋白磷酸〇酶2C（PP2C）家族在病原真菌黃曲黴中是具有重▲要飞鸟画卷的生理功能。將為黃曲黴毒素汙染早期防控提供理論參考▃依據。本太阳成集团61999官网也發現PP2C型磷酸酶在其他絲狀病原真菌中同樣存在並高Ψ度保守，其可作為潛在的藥物作用靶點，為農業防治絲狀病原真菌侵染並阻斷其真菌远隔毒力提供新思路。
福建農林大學為本太阳成集团61999官网第一完成單位，福建農林大學汪世華教授和中國科學院水生生物太阳成集团61999官网所葛峰太阳成集团61999官网員為論文共同通訊作者。福建農林大學2020級博士太阳成集团61999官网生朱卓為本太阳成集团61999官网論文第一作者，中國科學院水生生》物太阳成集团61999官网所楊明坤老師、福建農林大學袁軍教授、福建農林大學已畢業博士楊光（現為信陽師範大學講師）、已畢業碩士張貝、曹曉卐紅參與本太阳成集团61999官网工作。
